MARC

 008250224s2024        us  ||||||||||||||c||eng  d
■001000017161515
■00520250211151406
■006m          o    d                
■007cr#unu||||||||
■020    ▼a9798382235714
■035    ▼a(MiAaPQ)AAI31255839
■035    ▼a(MiAaPQ)zy646hk2720
■040    ▼aMiAaPQ▼cMiAaPQ
■0820  ▼a574
■1001  ▼aAlexander  William  Fox  Derry.
■24510▼aDeep  Learning  on  Local  Sites  for  Protein  Structure  and  Function  Analysis.
■260    ▼a[S.l.]▼bStanford  University.  ▼c2024
■260  1▼aAnn  Arbor▼bProQuest  Dissertations  &  Theses▼c2024
■300    ▼a261  p.
■500    ▼aSource:  Dissertations  Abstracts  International,  Volume:  85-11,  Section:  B.
■500    ▼aAdvisor:  Russ  Altman.
■5021  ▼aThesis  (Ph.D.)--Stanford  University,  2024.
■520    ▼aUnderstanding  how  the  three-dimensional  structure  of  a  protein  leads  to  its  function  is  important  for  determining  disease  mechanisms,  developing  targeted  therapeutics,  and  engineering  new  proteins  with  desired  functional  characteristics.  The  expansion  of  protein  structure  databases  due  to  experimental  and  computational  advances  provides  an  unprecedented  opportunity  to  learn  structure-function  relationships  in  a  data-driven  manner.  Deep  learning  methods  that  operate  on  protein  structures  have  shown  promise  for  specific  tasks,  but  their  utility  for  functional  analysis  has  been  limited  due  to  inconsistencies  in  model  training  and  evaluation,  lack  of  labeled  protein  function  data,  and  an  inability  to  reconcile  global  predictions  with  local  biochemical  mechanisms.  In  this  dissertation,  I  explore  these  challenges  and  propose  a  framework  for  protein  analysis  based  on  learning  on  local  sites  rather  than  the  entire  protein  structure.  First,  to  establish  standards  for  model  development  and  evaluation,  I  present  work  on  (1)  developing  a  suite  of  benchmark  datasets,  processing  tools,  and  baseline  models,  and  (2)  quantifying  the  effect  of  differing  structure  compositions  in  the  training  data.  I  then  describe  a  self-supervised  learning  method  that  leverages  evolutionary  relationships  to  learn  general-purpose  representations  of  local  structural  sites,  and  show  how  these  representations  enable  improved  performance  on  downstream  tasks  involving  classification,  search,  and  annotation  of  functional  sites.  By  clustering  millions  of  sites,  I  propose  a  framework  for  protein  analysis  based  on  conserved  structural  motifs  which  enables  the  discovery  of  functional  relationships  across  protein  classes.  Finally,  I  present  a  method  for  explainable  function  annotation  that  predicts  the  overall  function  of  a  protein  as  well  as  the  individual  residues  which  are  responsible.
■590    ▼aSchool  code:  0212.
■650  4▼aBioinformatics.
■653    ▼aDeep  learning  methods
■653    ▼aFunctional  analysis
■653    ▼aProtein  structure
■653    ▼aStructure-function  relationships
■690    ▼a0800
■690    ▼a0715
■71020▼aStanford  University.
■7730  ▼tDissertations  Abstracts  International▼g85-11B.
■790    ▼a0212
■791    ▼aPh.D.
■792    ▼a2024
■793    ▼aEnglish
■85640▼uhttp://www.riss.kr/pdu/ddodLink.do?id=T17161515▼nKERIS▼z이  자료의  원문은  한국교육학술정보원에서  제공합니다.

미리보기

내보내기

chatGPT토론

Ai 추천 관련 도서