MARC

 008250224s2024        us  ||||||||||||||c||eng  d
■001000017163429
■00520250211152707
■006m          o    d                
■007cr#unu||||||||
■020    ▼a9798896077237
■035    ▼a(MiAaPQ)AAI31488386
■040    ▼aMiAaPQ▼cMiAaPQ
■0820  ▼a540
■1001  ▼aWarner,  Elliot  A.
■24510▼aEfforts  Towards  Phototriggered  Protein  Folding.
■260    ▼a[S.l.]▼bThe  Scripps  Research  Institute.  ▼c2024
■260  1▼aAnn  Arbor▼bProQuest  Dissertations  &  Theses▼c2024
■300    ▼a92  p.
■500    ▼aSource:  Dissertations  Abstracts  International,  Volume:  86-04,  Section:  B.
■500    ▼aAdvisor:  Schultz,  Peter  G.
■5021  ▼aThesis  (Ph.D.)--The  Scripps  Research  Institute,  2024.
■520    ▼aThe  ability  to  incorporate  novel  chemistries  into  proteins  with  non-canonical  amino  acids  (ncAAs)  allows  researchers  to  study  and  build  proteins  in  ways  unconstrained  by  the  activities  available  within  the  standard  biologic  code.  In  this  thesis,  we  made  efforts  to  build  tetrazine-containing  ncAAs  tools  that  can  phototrigger  microsecond  protein  folding  events.While  protein  folding  is  a  fundamental  biological  process,  most  study  is  limited  to  physical  theory  and  computational  modeling.  Actual  experimental  observation  is  hampered  by  a  lack  of  general  tools  to  reliably  study  folding  processes  that  occur  on  nanosecond-to-microsecond  timescales.  Current  experimental  approaches  are  experimentally  arduous,  often  must  be  performed  in  the  presence  of  chaotropic  agents  that  can  alter  folding  pathways  and  only  capture  a  small  portion  of  the  complexity  of  possible  folding  pathways.Here,  we  describe  efforts  towards  adapting  tetrazine-containing  ncAAs  into  general,  site-specific  phototriggers  of  protein  folding.  Specifically,  we  identify  residue  sites  in  model  folding  proteins  that  have  differential  stability  between  tetrazine  ncAAs  and  their  photodecomposition  products.  We  show  that  we  can  induce  tetrazine  photolysis  in  proteins  while  minimizing  protein  damage.  Lastly,  we  build  out  a  labeling  and  time-resolved  spectroscopic  monitoring  strategy  that  should  allow  the  phototriggering  and  monitoring  of  protein  folding  at  single  digit  microsecond  timescales.
■590    ▼aSchool  code:  1179.
■650  4▼aChemistry.
■650  4▼aMolecular  biology.
■650  4▼aBiochemistry.
■653    ▼aProtein
■653    ▼aPhototrigger
■653    ▼aTetrazine
■653    ▼aMicrosecond  timescales
■690    ▼a0485
■690    ▼a0487
■690    ▼a0307
■71020▼aThe  Scripps  Research  Institute▼bChemical  Biology.
■7730  ▼tDissertations  Abstracts  International▼g86-04B.
■790    ▼a1179
■791    ▼aPh.D.
■792    ▼a2024
■793    ▼aEnglish
■85640▼uhttp://www.riss.kr/pdu/ddodLink.do?id=T17163429▼nKERIS▼z이  자료의  원문은  한국교육학술정보원에서  제공합니다.

미리보기

내보내기

chatGPT토론

Ai 추천 관련 도서